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Caractérisation de protéines recombinantes par spectrométrie de masse
Identification, pureté, modifications post-traductionnelles

Stage Inter Entreprises

1,5 jours de cours et 1,5 jours de pratique
1270 €

Dates de formation

Référence SGI18-0220A :
du 11/12/2018 au 13/12/2018

Référence SGI18-0220B :
du 19/03/2019 au 21/03/2019

Lieu de la formation

École Européenne de Chimie Polymères et Matériaux

25 rue Becquerel,
67087 Strasbourg Cedex 2
France

Renseignements & inscriptions

Sandra GRISINELLI

21 Rue du Maréchal Lefebvre 67100 Strasbourg, France
03 68 85 49 98

Sauf le vendredi après-midi

03 68 85 49 29
s.grisinelli@unistra.fr

Présentation et objectifs

Ce stage n’est pas destiné à apprendre la manipulation d’un spectromètre de masse.

Nous conseillons aux personnes intéressées par des manipulations pratiques de demander un stage de “Spectrométrie de masse à la carte”, qui pourrait alors se dérouler le lundi précédent et le vendredi suivant cette formation.

Personnes concernées

Cadres et techniciens de formation supérieure.

Compétences à l'issue de la formation

  • Dialoguer utilement avec un service de spectrométrie de masse.
  • Comprendre la nature et l’intérêt des informations données par cette technique.
  • Etablir des stratégies pour l’identification et la caractérisation de protéines recombinantes par spectrométrie de masse.

Programme

A. Principaux points abordés dans la partie théorique :

1. Principe de l’appareillage et différents types d’analyseurs MS et MS/MS (Quadripôle, TOF, Orbitrap et hybrides).

2. Les modes d’ionisation MALDI et Electrospray. 

3. Préparation de l’échantillon : dessalage, chromatographie d’exclusion stérique et de phase inverse, gels 1D et 2D, digestion avec différentes enzymes, déglycosylation. 

4. Le couplage LC-MS et LC-MS/MS (colonnes analytiques, micro et nano)

5. Présentation des 3 approches utilisées pour la caractérisation de protéines : . : 1) analyse de protéines intactes (Top-level), 2) analyse de protéines partiellement digérées (Middle-level) et 3) réalisation de carte peptidique (Bottom-level) 

6. Utilisation de la spectrométrie de masse comme critère de pureté.

7. Méthodes de spectrométries de masse structurale pour la caractérisation de protéines recombinantes (MS native, HDX-MS, etc.) 

B. Partie pratique :

1. Détermination de la masse de la protéine en conditions native ou dénaturante (ESI-MS et LC-MS).

2. Analyse des peptides de digestion enzymatique (LC-MS et LC-MS/MS, analyse bioinformatique).

3. Caractérisation des modifications post-traductionnelles (acétylation, glycosylation, déamidation, oxydation,…) 

4. Etude d’un anticorps modèle par les 3 approches (top-, middle- et bottom-level).

Méthodes pédagogiques

Cette formation théorique et pratique fait intervenir du matériel particulièrement couteux. Application sur des protéines naturelles ou recombinantes ainsi que sur des peptides de synthèse, avec utilisation en routine du couplage chromatographie liquide – spectrométrie de masse (LC-MS/MS).

Cette formation peut être couplée à un stage de “Spectrométrie de Masse à la carte”, qui prépare aux manipulations pratiques.

Responsables scientifiques

Mme Sarah CIANFERANI, Directeur de Recherche CNRS, Mme Christine SCHAEFFER et M.

Jean-Marc STRUB, Ingénieurs de Recherche CNRS, Laboratoire de Spectrométrie de Masse

Bioorganique à l’Ecole Européenne de Chimie, Polymères et Matériaux (ECPM),

Tél. : 03 68 85 26 79

Courriels : jmstrub@unistra.fr

christine.schaeffer@unistra.fr

Nature et sanction de la formation

Cette formation constitue une action d’adaptation et de développement des compétences.

Elle donne lieu à la délivrance d’une attestation de participation.

Une évaluation en fin de formation permet de mesurer la satisfaction des stagiaires ainsi que l’atteinte des objectifs de formation (connaissances, compétences, adhésion, confiance) selon les niveaux 1 et 2 du modèle d’évaluation de l’efficacité des formations Kirkpatrick.

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